Responder:
Algunos ejemplos de inhibidores competitivos y no competitivos se pueden encontrar a continuación.
Explicación:
Las enzimas pueden tener inhibidores competitivos o no competitivos.
Inhibidores competitivos
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Relenza
Esta es una droga sintética diseñada para tratar a personas con el virus de la influenza. La enzima viral neuraminidasa hace que se liberen viriones de las células infectadas en el cuerpo después de que rompe una proteína de acoplamiento. El fármaco Relenza actúa como un inhibidor competitivo, que se une al sitio activo de la neuraminidasa para prevenir la escisión de la proteína de acoplamiento. De esta manera, los viriones no se liberan y el virus no se propaga.
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Malonate
El malonato y el succinato son aniones de ácidos dicarboxílicos y contienen tres y cuatro átomos de carbono, respectivamente. Debido a que son relativamente similares, la molécula de malonato se une al sitio activo de la enzima succinato deshidrogenasa, actuando como un inhibidor competitivo. Esta reacción se puede utilizar para detener los procesos metabólicos en organismos peligrosos.
Inhibidores no competitivos
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Cianuro
Este veneno causa la muerte al detener la producción de ATP. En esencia, se une al sitio alostérico de la enzima citocromo oxidasa (una molécula portadora que forma parte de la cadena de transporte de electrones). El cianuro cambia la forma del sitio activo para que la enzima no pueda pasar los electrones.
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Penicilina
Este antibiótico se une a la enzima bacteriana DD-transpeptidasa. La enzima catalizaría normalmente la formación de enlaces peptidoglicanos en su pared celular. Cuando la penicilina no la inhibe de manera competitiva, la pared celular no se reforzará continuamente y se romperá.
¿Cuáles son algunos ejemplos de enzimas? + Ejemplo
_________- Las enzimas son biomoléculas que actúan como catalizadores, aumentan la velocidad de una reacción. Por ejemplo, las enzimas juegan un papel clave en la descomposición de los alimentos que ingerimos, aquí las enzimas hidrolasas desempeñan un papel. 1) enzimas hidrolasas: catalizan la hidrólisis, que es la ruptura de enlaces simples mediante la adición de agua. Las enzimas digestivas son muy específicas según el alimento que necesitan para descomponer las proteasas / peptidasas que ayudan a descomponer las proteínas en nuestros alimentos, rompen los enlaces pe
¿Cuáles son algunos ejemplos de enzimas en el cuerpo humano?
Primero tenemos que definir las enzimas. Las enzimas son catalizadores de proteínas con especificidad tanto para la reacción catalizada como para sus sustratos. Pueden acelerar las reacciones celulares y disminuir la energía de activación (que es necesaria para iniciar una reacción). Existen diferentes formas de clasificar una enzima dependiendo de la reacción catalizada: oxidorreductasa, transferasa, hidrolasa, liasa, isomerasa y ligasa. La ligasa, como sabemos, une dos moléculas utilizando ATP (es decir, piensa en unir cadenas de ADN).
¿Por qué son importantes los inhibidores de enzimas? + Ejemplo
Dejar que otra molécula no se procese. La enzima es el sistema digestivo para descomponer las moléculas grandes a fin de que puedan ser utilizadas por la célula ... Los inhibidores de la enzima son tan importantes, especialmente en la medicina, para evitar que las moléculas se procesen y creen una mala función clínica. manifestación por ejemplo como alergia