¿Qué son los inhibidores enzimáticos (competitivos y no competitivos)?

¿Qué son los inhibidores enzimáticos (competitivos y no competitivos)?
Anonim

Responder:

Inhibir la función de las enzimas se vuelve inactiva o reduce su eficiencia.

Explicación:

Inhibidores competitivos son moléculas que son muy similares al sustrato natural de las enzimas y, por lo tanto, compiten por el sitio activo. Como resultado, el inhibidor se une al sitio activo y permanece en su lugar, previniendo reacciones adicionales.

La enzima puede reaccionar con el inhibidor y liberar los productos como lo haría normalmente con su sustrato, por lo que el inhibidor y el sustrato compiten por el sitio activo.

No competitivo los inhibidores se unen a un sitio alostérico de la enzima (un sitio en la enzima que no es el activo). Esto da como resultado un cambio conformacional de la proteína, que distorsiona el sitio activo y, por lo tanto, es incapaz de unirse al sustrato. Mientras el inhibidor no competitivo esté unido, la enzima permanece inactiva.